蛋白质二级结构形式有哪些
蛋白质二级结构主要形式有α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规卷曲，由于蛋白质的分子量较大，因此，一个蛋白质分子的不同肽段可含有不同形式的二级结构。
蛋白质二级结构，是指多肽主链骨架原子沿一定的轴盘旋或折叠而形成的特定的构象，即肽链主链骨架原子的空间位置排布，不涉及氨基酸残基侧链。
蛋白质的二级结构包括什么和什么
蛋白质的二级结构是指多肽链主链骨架盘绕折叠而形成的构象，借氢键维系。主要有以下几种类型：
⑴α-螺旋：其结构特征为：
①主链骨架围绕中心轴盘绕形成右手螺旋；
②螺旋每上升一圈是3.6个氨基酸残基，螺距为0.54nm；
③相邻螺旋圈之间形成许多氢键；
④侧链基团位于螺旋的外侧。
⑵β-折叠：其结构特征为：
①若干条肽链或肽段平行或反平行排列成片；
②所有肽键的C=O和N—H形成链间氢键；
③侧链基团分别交替位于片层的上、下方。
⑶β-转角：多肽链180°回折部分，通常由四个氨基酸残基构成，借1、4残基之间形成氢键维系。
⑷无规卷曲：主链骨架无规律盘绕的部分。
蛋白质的二级结构类型主要有
蛋白质二级结构是指它的多肽链中有规则重复的构象，限于主链原子的局部空间排列，不包括与肽链其他区段的相互关系及侧链构象。二级结构主要有a-螺旋、β-折叠、β-转角。常见的二级结构有a-螺旋和β-折叠。
二级结构是通过骨架上的羰基和酰胺基团之间形成的氢键维持的，氢键是稳定二级结构的主要作用力。蛋白质在形成立体结构时，其多肽链部分首先折叠成a-型螺旋（Alpha Helix)和β-型（β-sheet)结构，并由此进一步可折叠成球形。此时，将a螺旋和β型结构称为二级结构。
什么是蛋白质的二级结构
蛋白质二级结构：依靠不同氨基酸之间的C=O和N-H基团间的氢键形成的稳定结构。
蛋白质二级结构主要为α螺旋和β折叠。
α－螺旋的结构特点如下：
①多个肽键平面通过α－碳原子旋转，相互之间紧密盘曲成稳固的右手螺旋。
②主链呈螺旋上升，每3.6个氨基酸残基上升一圈，相当于0.54nm，这与X线衍射图符合。
③相邻两圈螺旋之间借肽键中C=O和H桸形成许多链内氢健，即每一个氨基酸残基中的NH和前面相隔三个残基的C=O之间形成氢键，这是稳定α－螺旋的主要键。
④肽链中氨基酸侧链R，分布在螺旋外侧，其形状、大小及电荷影响α－螺旋的形成。酸性或碱性氨基酸集中的区域，由于同电荷相斥，不利于α－螺旋形成；较大的R（如苯丙氨酸、色氨酸、异亮氨酸）集中的区域，也妨碍α－螺旋形成；
脯氨酸因其α－碳原子位于五元环上，不易扭转，加之它是亚氨基酸，不易形成氢键，故不易形成上述α－螺旋；甘氨酸的R基为H，空间占位很小，也会影响该处螺旋的稳定。
β－片层结构特点是：
①是肽链相当伸展的结构，肽链平面之间折叠成锯齿状，相邻肽键平面间呈110°角。氨基酸残基的R侧链伸出在锯齿的上方或下方。
②依靠两条肽链或一条肽链内的两段肽链间的C=O与N-H形成氢键，使构象稳定。
③两段肽链可以是平行的，也可以是反平行的。即前者两条链从“N端”到“C端”是同方向的，后者是反方向的。β－片层结构的形式十分多样，正、反平行能相互交替。
④平行的β－片层结构中，两个残基的间距为0.65nm；反平行的β－片层结构，则间距为0.7nm.
扩展资料：蛋白质的发现历史：
1959年佩鲁茨和肯德鲁对血红蛋白和肌血蛋白进行结构分析，解决了三维空间结构，获1962年诺贝尔化学奖。
鲍林发现了蛋白质的基本结构。克里克、沃森在X射线衍射资料的基础上，提出了DNA三维结构的模型。获1962年诺贝尔生理或医学奖。
50年代后豪普特曼和卡尔勒建立了应用X射线分析的以直接法测定晶体结构的纯数学理论，在晶体研究中具有划时代的意义，特别在研究大分子生物物质如激素、抗生素、蛋白质及新型药物分子结构方面起了重要作用。他们因此获1985年诺贝尔化学奖。
参考资料：
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